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Acheminement des protéines vers la membrane (face cytoplasmique), le peroxysome, la mitochondrie ou le noyau
Date de création :
01.2013Auteur(s) :
IJsbrand Kramer, Gérard TramuPrésentation
Informations pratiques
Licence creative commons de type 3:http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/deed.fr - pour plus d'information contacter l'auteur
Description de la ressource
Résumé
Dans cette ressource, nous nous focalisons sur les processus qui assurent l'acheminement vers leurs cibles respectives des protéines traduites par les ribosomes « libres » et destinées à la membrane (face interne), au peroxysome, à la mitochondrie ou au noyau. Ces protéines restées dans le cytoplasme à l'issue du premier tri vont être progressivement dirigées vers leur site définitif grâce à un étiquetage fourni par des séquences amino acidiques précises, les peptides de destination. Ces peptides sont reconnus par des récepteurs qui assurent donc la sélectivité d'orientation. Le passage de la protéine à l'intérieur de la mitochondrie ou du peroxysome est assuré par des transporteurs protéiques (qui forment un canal d'environ 2 nm), assistés par de nombreuses protéines chaperonnes. Ces dernières gardent les protéines en transit dans l'état déplié nécessaire à leur passage par l'étroit canal. De plus, par des mécanismes encore mal compris, elles favorisent le passage en hydrolysant l'ATP (transport actif). En revanche, les protéines et les ARN, collectivement nommés « charge », traversent l'enveloppe nucléaire dans leur état replié et même parfois sous forme de grands complexes (tels le ribosome). La sélectivité du transport à travers l'enveloppe nucléaire est assurée par de nombreux récepteurs, et son orientation est déterminée par la GTPase Ran.
- Granularité : leçon
"Domaine(s)" et indice(s) Dewey
- Biologie cellulaire (571.6)
- Biochimie (572)
- Structure moléculaire (572.33)
Domaine(s)
- Biologie, biochimie, génétique
- Biologie cellulaire
- Biologie cellulaire
- Biologie moléculaire
- Génie Agroalimentaire et Biotechnologique
- Biochimie
- Biologie moléculaire
Intervenants, édition et diffusion
Intervenants
Édition
- Université Bordeaux-I, UFR de Sciences Biologiques
- Unisciel
Diffusion
Document(s) annexe(s)
- Cette ressource fait partie de
Fiche technique
- LOMv1.0
- LOMFRv1.0
- SupLOMFRv1.0
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